Crearon un mapa molecular y en 3D del virus de la fiebre amarilla

El virus de la fiebre amarilla fue, durante mucho tiempo, una amenaza en regiones tropicales y subtropicales de África y Sudamérica. Sin embargo, hasta ahora, solo se contaba con datos parciales sobre las proteínas individuales del virus. Un equipo internacional de científicos, liderado por la University of Queensland, creó el primer mapa tridimensional completo y de alta resolución de la virión de la fiebre amarilla.

Publicado en Nature Communications, este descubrimiento marca un hito en la investigación de flavivirus, la familia de virus a la que pertenece el causante de la fiebre amarilla. Mediante el uso de criomicrocopía electrónica, los investigadores pudieron mapear la arquitectura completa del virus y revelaron aspectos clave sobre su estructura y su relación con la virulencia.

Diferencias estructurales claves para la inmunización

El análisis reveló diferencias estructurales cruciales entre la cepa vacunal 17D, que se utiliza en la vacuna contra la fiebre amarilla, y las cepas virulentas actuales que circulan en Sudamérica. Según los científicos, “la cepa 17D exhibe una superficie lisa y compacta, mientras que las cepas virulentas, como ES504 y Asibi, tienen superficies irregulares y heterogéneas”. Estas diferencias afectan cómo los anticuerpos del sistema inmunológico reconocen y neutralizan al virus.

A través de la investigación, los científicos identificaron que el residuo R380, una proteína en la envoltura viral, es clave en la estabilidad de la superficie viral y en la exposición de los epítopos, que son los puntos de reconocimiento de los anticuerpos. Las variaciones en este residuo explican por qué los anticuerpos generados por la vacuna 17D no neutralizan eficazmente algunas variantes sudamericanas del virus.

Implicancia, el otro es un término más común de España

El hallazgo tiene importantes implicancias tanto para la salud pública como para el diseño de nuevas vacunas. Los investigadores descubrieron que modificar el residuo R380 en las cepas virulentas para asemejarlo al de la cepa 17D puede mejorar la estabilidad de las partículas virales y reducir la susceptibilidad a los anticuerpos que pueden potenciar la infección en lugar de neutralizarla.

“Este hallazgo proporciona una base sólida para rediseñar vacunas que brinden una protección más amplia y duradera frente a variantes virulentas del virus”, explica el equipo de investigación. Además, comprender cómo las pequeñas diferencias estructurales del virus afectan la respuesta inmunitaria permitirá diseñar antígenos más específicos, lo que podría prevenir la potenciación dependiente de anticuerpos (ADE) y mejorar la protección ante nuevas cepas emergentes.

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